Membrane du globule rouge
La membrane érythrocytaire assure au globule rouge sa forme biconcave, sa résistance mécanique et sa grande déformabilité, indispensables à son passage dans les petits capillaires. Elle porte également de nombreux antigènes de groupes sanguins.
Elle est constituée de trois éléments principaux : une bicouche lipidique, des protéines membranaires et un squelette protéique situé sur la face interne de la membrane. L'ensemble forme une structure dynamique dont les composants sont répartis de manière asymétrique entre les deux faces de la membrane.
Glucides :
Les glucides membranaires sont présents sur la face extracellulaire et sont liés de manière covalente à des protéines ou à des lipides, formant respectivement des glycoprotéines et des glycolipides.
Ils participent notamment aux propriétés de surface de l'hématie et portent certains antigènes de groupes sanguins. Les antigènes ABH, I, i et Lewis, par exemple, sont associés à des structures glucidiques présentes sur des glycoprotéines et/ou des glycolipides. Les glycophorines, particulièrement riches en acide sialique, contribuent fortement à la charge négative de la surface érythrocytaire.
Lipides :
La bicouche lipidique constitue la structure de base de la membrane. Elle est principalement composée de phospholipides et de cholestérol. Les phospholipides sont organisés de manière asymétrique :
- la phosphatidylcholine et la sphingomyéline sont majoritairement présentes dans le feuillet externe ;
- la phosphatidyléthanolamine et la phosphatidylsérine sont principalement présentes dans le feuillet interne.
La phosphatidylsérine est normalement maintenue sur le feuillet interne. Son exposition à la surface cellulaire constitue notamment un signal pouvant favoriser la reconnaissance et l'élimination des hématies vieillissantes ou altérées.
Les lipides peuvent se déplacer dans leur propre feuillet, ce qui contribue au caractère dynamique de la membrane.
Squelette membranaire
Le squelette membranaire est principalement constitué de spectrine, actine, protéine 4.1R, ankyrine et de plusieurs protéines associées. Il forme un réseau sous-membranaire qui contribue au maintien de la forme biconcave, à la stabilité et à la déformabilité du globule rouge.
La spectrine est organisée en hétérodimères constitués d'une chaîne α et d'une chaîne β. Deux hétérodimères peuvent s'associer pour former des tétramères, qui constituent l'armature principale du squelette.
L'actine forme de courts filaments associés notamment à la protéine 4.1R, à la tropomyosine et à d'autres protéines du complexe jonctionnel. Les interactions entre spectrine, actine et protéine 4.1R permettent de former un réseau élastique sous la membrane.
La protéine 4.1R participe à l'association entre le réseau spectrine-actine et la membrane, notamment par son interaction avec la glycophorine C.
L'ankyrine assure une liaison importante entre le squelette membranaire et la membrane en reliant la spectrine à la bande 3. Cette interaction constitue l'un des principaux systèmes d'ancrage du squelette à la bicouche lipidique.
Bande 3
La bande 3, également appelée AE1 ou SLC4A1, est la principale protéine transmembranaire du globule rouge, avec environ un million de copies par cellule. Elle possède un domaine N-terminal cytoplasmique et un domaine C-terminal transmembranaire comportant 14 segments transmembranaires. Contrairement à ce qui est indiqué dans le texte initial, ses extrémités N- et C-terminales sont situées du côté cytoplasmique.
La bande 3 assure principalement l'échange électroneutre des ions chlorure (Cl⁻) et bicarbonate (HCO₃⁻). Cet échange joue un rôle essentiel dans le transport du CO₂ sous forme de bicarbonate entre les tissus et les poumons. Son domaine cytoplasmique constitue également un site d'interaction avec l'ankyrine, la protéine 4.2, l'hémoglobine et différentes enzymes du métabolisme érythrocytaire.
La bande 3 possède également un site de N-glycosylation situé dans une boucle extracellulaire. Des antigènes de groupes sanguins peuvent être portés par ses structures glucidiques, notamment des déterminants du système I.
Glycophorines
La glycophorine A est la principale sialoglycoprotéine de l'hématie. Elle porte les antigènes M et N du système MNS et contribue fortement à la charge négative de la surface érythrocytaire grâce à sa richesse en acide sialique.
La glycophorine B est également une sialoglycoprotéine transmembranaire. Elle porte notamment les antigènes S, s et U du système MNS.
Les glycophorines C et D portent les antigènes du système Gerbich. La glycophorine C joue également un rôle important dans l'ancrage du squelette membranaire à la membrane par l'intermédiaire de la protéine 4.1R.
Hémoglobine
L'hémoglobine est la principale protéine contenue dans le globule rouge. Elle assure principalement le transport de l'oxygène (O₂) des poumons vers les tissus et participe également au transport du dioxyde de carbone (CO₂) et au maintien de l'équilibre acido-basique.
Chez l'adulte, l'hémoglobine majoritaire est l'hémoglobine A (HbA), constituée de quatre chaînes polypeptidiques : deux chaînes α de 141 acides aminés et deux chaînes β de 146 acides aminés, soit une structure α₂β₂.
Chaque chaîne contient un groupe hème, structure non protéique contenant un atome de fer Fe²⁺ capable de fixer une molécule d'oxygène. Une molécule d'hémoglobine peut ainsi fixer jusqu'à quatre molécules d'O₂. La fixation de l'oxygène est réversible et présente un phénomène de coopérativité, permettant une fixation efficace dans les poumons et une libération adaptée dans les tissus.
